探討甘露聚糖酶的純化與特性及其在食品工業上的改良與應用

學生姓名: 游凱甯
指導教授: 方翠筠
學期: 107上
摘　　要: 在自然界中某些動物、植物及微生物皆會產生甘露聚糖酶 (β-mannanase)，其在紙漿工業、洗滌劑工業中已有不少應用，但在食品工業上仍未廣泛商業化。因此，本篇探討由三種不同菌株來源的甘露聚糖酶之純化、特性與其潛在的應用。
由 Bacillus subtilis BS5 選殖出甘露聚糖酶基因 (Man5) 後，轉形至 Pichia pastori，表現出甘露聚醣酶並純化後具有高回收率及高比活性，且其最適作用 pH 值及溫度分別為 6.0 與 50℃，在 pH 5 至 7 環境下仍穩定，由於此酵素在類似於動物腸胃道的微酸性至中性 pH 條件下穩定並具有活性，因此在動物飼料和食品工業中有潛在應用價值，而且以 Pichia 系統表現甘露聚醣酶具有高表現量及製程簡化的優點，可降低生產成本。另外，由 Bacillus pumilus M27 與 Bacillus nealsonii PN 11 所生產的甘露聚醣酶，比 Man5 具有更好的熱穩定性，最適作用溫度約在 60 至 65℃ 之間，且最適作用 pH 值約在 8.0 至 9.0 之間，可在鹼性環境下穩定。其中 Bacillus pumilus M27 來源的甘露聚醣酶對於甘露聚糖含量高的果汁具有出汁效果，在蘋果汁顯著有效提升出汁率。另外，甘露聚糖酶降解甘露聚醣後，產物甘露寡糖 (MOS) 為不易消化的寡醣，具有做為膳食纖維及益生元的重要生理特性，且其可幫助 Lactobacillus casei 的生長並抑制 Salmonella enterica，具有作為益生元的潛力。綜合上述結果，期望甘露糖酶可以在未來更廣泛的應用在食品工業及動物飼料業中。