魚皮水解物中血管收縮素轉化酶抑制胜肽的純化與作用機制分析
學生姓名:
宋普騰
指導教授:
陳冠文
學 期:
112上
摘 要:
高血壓為常見的慢性疾病之一，目前高血壓治療藥物主要透過抑制血管收縮素轉化酶 (Angiotensin-converting enzyme, ACE) 活性並降低血管收縮素 II 產生，進而調節血壓。魚類副產物經加工後可生產具有 ACE 抑制活性的活性胜肽，可作為天然來源之抑制劑。本研究目的為將魴魚、鱈魚及吳郭魚皮經酵素水解後，純化並鑑定出具抑制 ACE 能力之活性胜肽，最後以分子對接探討胜肽與 ACE 間的作用機制。魴魚皮分別以 Alcalase與 Esperase 水解 2 小時之水解物，經純化後可鑑定出 ACE 抑制能力之胜肽 (DF、VM、 PGL、PL 及 GY)；鱈魚皮分別使用 Alcalase 與 Trypsin 水解 240 分鐘後，將水解物純化並鑑定出胜肽序列，其中 GPLGVP 具有最佳抑制 ACE 效果 (IC50 = 105.8 μM)，而此胜肽為非競爭型抑制劑，主要透過氫鍵與 ACE 活性區域 S2 鍵結以達到抑制效果；吳郭魚皮先經蒸氣爆破前處理 (0.6 MPa, 1 分鐘) 後再以 Alcalase 水解 3 小時，將水解物進行純化並鑑定，其中 VGLFPSRSF 得最佳抑制 ACE 能力 (IC50 = 61.43 mM)，此胜肽對ACE 的抑制模式為非競爭型，主要透過氫鍵與疏水鍵與 ACE 產生結合。綜合上述結果得知，從魚皮蛋白水解物分離的純化胜肽具抑制高血壓特性，使其具功能性食品之潛力。
宋普騰.pdf