牡蠣累積鋅之來源─鋅結合蛋白及其生物利用率之關係
學生姓名:
白閔晴
指導教授:
鄭森雄
學期:
105下
摘 要:
牡蠣可將金屬累積於體內，且含有比其他食物更多的鋅，因牡蠣利用鋅結合蛋白控制鋅的儲存來幫助酵素與代謝需求，而鋅結合胺基酸可提高鋅的生物利用度，因此從其蛋白組成鑑定出鋅結合胜肽，並研究Zn2+和胺基酸組成的相關性，來討論鋅結合食物組成的機制與生物利用度的關聯。本篇從不同金屬污染程度的海域收集牡蠣，得出套膜、鰓和消化腺比其他組織累積更多鋅和銅，於低汙染海域測得牡蠣套膜含鋅 8,509 μg/g、銅563 μg/g，鰓含鋅 12,931 μg/g、銅 1,285 μg/g，消化腺含鋅 5,031 μg/g、銅 277 μg/g。進一步純化牡蠣鰓及套膜之蛋白質胺基酸序列，推測其為牡蠣非肌肉肌動蛋白，此含鋅之肌動蛋白AGO (actin from the gills of oyster) 由5個 cysteine (Cys) 組成，並富含aspartic acid (Asp) 和 glutamic acid (Glu)，以EDTA處理AGO後再添加Zn2+，得出一個AGO分子可結合 17 個Zn2+，而AGO中的 Zn2+ 可以轉移到其他需要鋅的酶或蛋白質。以恆溫滴定微量熱法 (isothermal titration calorimetry, ITC) 研究鋅與胺基酸、胜肽和乳清蛋白結合的熱力學參數。 Cys 的鋅結合率最高，其結合常數為 6.5 × 104 L/mol，histidine (His) 次高，為 6.4 × 103 L/mol，Asp為 1.4 × 103 L/mol，Glu為 1.8 × 102 L/mol。研究指出Asp和Glu需要結合其它氮供體 (His) 或硫供體 (Cys)，才可促進鋅結合。綜合上述，從牡蠣鰓鑑定出的鋅結合蛋白其結構含 Cys、His、Asp、Glu，推測食用牡蠣可以攝取到豐富且生物利用度高的鋅結合蛋白。
專討摘要_ 白閔晴10532024.pdf